물리화학적 특성

단백질의 분자량을 결정하는 과정입니다. 관찰된 질량을 1차 서열에서 예상되는 질량과 비교하면 아미노산 조성에 대한 예비 보증을 제공합니다. 완전 질량 분석은 주요 단백질 당형과 다른 주요 변형에 대한 정보도 제공합니다.

LC/MS 분석 전 IgG의 완전 질량 분석은 N-당화와 관련된 불균일성을 제거합니다. 이는 당단백질이 없는 단백질 골격의 질량을 평가하는 데 사용됩니다. 완전 질량 데이터와 함께 이 방법은 1차 구조에 대한 간접적인 검증을 제공합니다.

LC/MS 분석은 개별 경쇄 및 중쇄의 분자량을 확인하는 데 사용됩니다. 완전한 상태와 탈당화된 질량에 대한 데이터를 확인하는 것 외에도, 더 작은 단백질 단편의 분석은 이 방법이 덜 풍부한 변형에 더 민감하다는 것을 의미합니다.

우리 팀은 CE-SDS와 SEC를 사용하여 크기 변이체에 대한 보완적인 분석도 제공할 수 있습니다. 이러한 기술은 분자량과 크기 이소형을 평가하는 데 직교적 접근 방식을 제공합니다.

수동 슬랩 겔 전기영동을 대체하는 효과적인 방법이 되었습니다. 자동화, 정량화, 속도, 높은 효율성으로 인해. Sartorius의 CE-SDS 기술은 단백질의 크기 변이체에 대한 정보를 제공합니다. 낮은 분산, 높은 해상도의 크로마토그래피 방법을 사용하여 단클론항체의 고분자량 및 저분자량 변이체를 식별하고 결합 및 기능적 활성에 미치는 영향을 평가합니다. 이는 ICH Q6b에서 요구하는 정체성, 균일성 및 순수성에 대한 크로마토그래피 패턴 정보도 제공합니다.

전문가와 상담

저분자 및 고분자 단클론항체 변이체를 식별하고 결합 및 기능적 활성에 미치는 영향을 평가하기 위해 저분산, 고해상도 크로마토그래피 방법을 사용합니다. 이는 ICH Q6b에서 요구하는 정체성, 균일성 및 순도에 대한 크로마토그래피 패턴 정보도 제공합니다.

크로마토그래피 방법을 사용하면 등전점(pI)을 기반으로 전체 순수 전하에 따라 단백질을 분리할 수 있습니다. 이온 교환 크로마토그래피(IEX)는 순수 전하에 미세한 차이가 있는 분자를 구별하는 강력한 기술입니다. 여러 아미노산 측쇄의 양성자성 특성으로 인해 이 특성은 생물학적 불균일성을 이해하는 데 근본적입니다.

역상(RP) 크로마토그래피는 단일클론 항체의 특성을 규명하는 데 도움을 주며, 제품 순도에 대한 중요한 정보를 제공합니다. 분리는 소수성을 기반으로 하므로 RP 크로마토그래피는 크기 배제 크로마토그래피 및 이온 교환 크로마토그래피와 같은 다른 기술에 대해 직교 선택성을 제공합니다. 특히 IgG2의 경우, 다른 디설파이드 결합 구조로 인해 구조적으로 다른 형태를 가질 수 있어 더욱 중요합니다.

전문가와 상담

_{Example electropherogram for NIST mAb standard} 

수동 슬랩 겔 전기영동을 대체하는 효과적인 방법이 되었으며, 자동화, 정량화, 속도 및 높은 효율성을 제공합니다. Sartorius의 CE-SDS 기법은 단백질의 크기 변이체에 대한 정보를 제공합니다. 등전점(pI)을 기반으로 전하 변이체를 분리하는 2단계 기법입니다. pI 값은 알려진 pI 값을 가진 단백질 표준을 통해 결정될 수 있습니다. cIEF는 IEX와 함께 수행되는 직교 기법으로 SCIEX 800 시스템을 사용하여 실행됩니다.

전문가와 상담

크로마토그래피 방법을 사용하면 등전점(pI)을 기반으로 전체 순수 전하에 따라 단백질을 분리할 수 있습니다. 이온 교환 크로마토그래피(IEX)는 순수 전하에 미세한 차이가 있는 분자를 구별하는 강력한 기술입니다. 여러 아미노산 측쇄의 양성자성 특성으로 인해 이 특성은 생물학적 불균일성을 이해하는 데 근본적입니다.

등전점(pI)을 기준으로 전하 변이체를 분리하는 2단계 기술로, pI 값은 알려진 pI 값을 가진 단백질 표준을 통해 결정될 수 있습니다. cIEF는 IEX와 직교적인 기술이며 SCIEX 800 시스템을 사용하여 수행됩니다.

IgG2 이소형에 대한 역상 LC/MS 프로파일링

역상 액체 크로마토그래피(LC)와 고분해능 질량 분석기(MS)의 결합은 단클론항체(mAb) 치료제를 프로파일링하는 강력한 분석 접근법입니다. 고성능 분리와 정확한 질량 정보의 조합은 항체의 불균일성과 안정성에 대한 상세한 통찰을 제공할 수 있습니다. 그러나 지금까지 완전한 단백질의 가장 높은 해상도 크로마토그래피 분리는 이온 페어링 시약에 의존해 왔으며, 이는 MS 감도를 저하시킬 수 있습니다. IgG2 항체의 특성 규명을 용이하게 하기 위해, Sartorius는 고해상도 완전 단백질 분리와 높은 MS 감도를 결합하는 방법을 개발했습니다. 최근 컬럼 기술의 발전을 활용하여, 이 접근법은 다양한 IgG2 이소형의 탁월한 분해능을 달성했으며, 여러 추가 종을 검출했습니다. 또한, 새로운 이온 페어링 시약의 사용은 MS 감도를 개선하여 각 종에 대한 고품질 질량 스펙트럼 획득을 가능하게 합니다.

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_{Example electropherogram for NIST mAb standard}